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Les enzymes sont donc les outils de la cellule. Les enzymes, qui sont des protéines, résultent de l'expression du patrimoine génétique; une mutation peut entrainer le non-fonctionnement de l'enzyme et par conséquent une maladie dite génétique ( comme le xeroderma pigmentosum) Introduction: Depuis 1812, on sait que certaines substances sont capables d'accélérer des réactions chimiques sans être elles-mêmes modifiées par la réaction. Ce type de substance chimique est appelé par le chimiste un catalyseur. Cours enzymes spé svt 2. Les catalyseurs connus à l'époque étaient des métaux comme le platine et on n'en trouvait pas chez les êtres vivants. Ce furent deux chimistes français, A. Payen (1795-1871) et J. F. Persoz (1805-1868) qui démontrèrent en 1830 qu'une substance extraite de l'orge germé est capable de provoquer la dégradation de l'amidon dans des conditions compatibles avec la vie et à une vitesse bien supérieure à celle obtenue par les moyens de la chimie (nécessitant de chauffer l'amidon à 100°C en présence d'un acide fort).

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La spécificité des enzymes s'explique par leur structure tridimensionnelle et en particulier celle de leur site actif: c'est la zone de l'enzyme dans laquelle se fixe le substrat et qui va déterminer la nature de l'action enzymatique. La structure des enzymes – donc celle du site actif – est déterminée par la séquence d'acides aminés qui constitue l'enzyme, donc par la séquence de nucléotides qui code cette enzyme. D'autres paramètres interviennent également dans la structure des enzymes, comme le pH, la température … III. CHAPITRE 1 – Les enzymes, des protéines catalytiques essentielles au métabolisme ~ SVT. Les enzymes, un lien entre génotype et phénotype Ainsi, par l'intermédiaire des enzymes, nous comprenons facilement la relation qui existe entre le génotype (donc les allèles présents chez un individu) et le phénotype de cet individu (phénotype moléculaire, cellulaire et macroscopique).

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Chez les enzymes, la forme 3D forme une « poche », appelée site actif constituée de quelques acides aminés, dans laquelle vient se fixer le réactif de la réaction catalysée, qu'on appelle le substrat. Plus précisément le substrat se fixe sur les quelques acides aminés formant le site de fixation du site actif La liaison du substrat au site actif forme un complexe enzyme-substrat. Cours enzymes spé svt terminale. D'autres acides aminés du site actif (le site catalytique du site actif) vont permettre la réalisation de la réaction chimique: le substrat est transformé en produits, qui se séparent rapidement de l'enzyme. L'enzyme n'est pas modifiée et peut à nouveau agir sur une autre molécule de substrat. Schéma du mécanisme de la catalyse enzymatique Ces réactions chimiques se déroulent dans des conditions de température compatibles avec la vie (on dit que les enzymes sont des biocatalyseurs) B- Les enzymes, des catalyseurs spécifiques Du fait de leur structure 3D et des acides aminés qui composent leur site actif, chaque enzyme ne peut fixer qu'un seul type de substrat: Les enzymes sont donc spécifiques à un seul substrat.

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Lorsqu'un enzyme est au contact de son (ou ses) substrat(s), il se forme une association ou complexe « Enzyme-Substrats » (complexe ES). La réaction enzyme conduit alors à la formation d'un ou plusieurs produits (P) et l'enzyme est alors libérée (elle peut alors agir sur d'autres molécules du même substrat). Les produits sont donc les substances formées à l'issue de l'activité enzymatique. TP La  spécificité de substrat des enzymes – SVT au lycée. Par exemple, lors de la digestion de l'amidon par l'amylase, le substrat est l'amidon et le produit est le maltose. L'activité de nos enzymes est optimale dans des conditions proches de celles de notre organisme (en particulier pour la température) et de nos organes (exemples des enzymes digestives). Pour cette raison, ces enzymes sont qualifiées de « biologiques ». II. La spécificité des enzymes est contrôlée par leur structure Les enzymes possèdent une double spécificité: une spécificité d'action car elles catalysent une réaction spécifique (hydrolyse ou synthèse) et une spécificité de substrat car elles agissent sur des substrats spécifiques (une molécule précise ou éventuellement une famille de substrats très voisins).

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Conclusion: La configuration spatiale de l'enzyme, sous la dépendance des facteurs du milieu, détermine son activité. Toute modification de la forme de la molécule peut conduire à la perte de sa capacité catalytique ou à son augmentation, ce qui entraîne une plasticité du phénotype voire une altération. L'activité enzymatique se répercute à tout moment sur les fonctions de la cellule et contribue ainsi à la réalisation du phénotype.

Tout autre valeur du PH équivaut à un changement de ionisation des acides aminés du site actif, à une modification de la configuration spatiale du site actif, à une altération de la fonction de l'enzyme et donc à une baisse de l'activité enzymatique. Action de la température La température optimale est toujours comprise entre 37 et 41°C. L'augmentation de la température implique une augmentation de la vitesse de la réaction chimique et une action sur la configuration spatiale de l'enzyme. Lorsque la température optimale est atteinte, l'activité enzymatique est au maximum. Entre 0°C et la température optimale l'activité enzymatique augmente, l'enzyme est inactivée. Les SVT - M. Maisonneuve - 1ère Spé. Entre la température optimale et des températures plus élevées l'activité enzymatique baisse, il y a une modification de la configuration spatiale du site actif entraînant une transformation irréversible et une altération du site actif, l'enzyme est dénaturée. Remarque: L'enzyme et le substrat ajustent mutuellement leurs configurations spatiales qui ne deviennent complémentaires qu'après la fixation de l'enzyme sur le substrat.