Tp Chromatographie D Exclusion Sur Gel Sephadex G-50: Amazon.Fr : Patron Bavoir

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Compte rendu de travaux pratiques sur l'élimination rapide d'un agent réducteur d'une solution protéique par filtration-centrifugation. Utilisation de la chromatographie d'exclusion diffusion sur gel Sephadex G50 par la méthode de Penefsky. Niveau licence... More Niveau licence de biochimie biologie L3 Less

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Les plus petites molécules (en vert) pénètrent plus profondément dans les pores. Les solutés sont donc élués dans l'ordre des masses molaires décroissantes. Le matériel est identique à celui de l' HPLC classique. 123bio.net - Cours - Exercices de chromatographie. Les détecteurs les plus appropriés sont ceux à barette de diode et ceux à réfractomètre. Les détecteurs UV peuvent également être employés avec le risque que certaines molécules ne soient pas détectées en raison de leur absence de chromophore. La colonne doit être choisie en fonction de la taille des pores et des molécules à analyser. Pour les protéines, on choisit généralement des pores de 300 Armstrong

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Comparer avec la masse molaire des molécules. En déduire une relation entre la masse molaire d'une molécule (représentant la « taille » d'une molécule) et sa vitesse d'élution lors d'une chromatographie de gel filtration. En s'appuyant sur la structure du gel Séphadex (voir état frais), proposer une explication à la relation proposée. Compléter le schéma d'observation de l'état frais du gel: tracer les parcours dans le gel d'une molécule de lactose (en rouge) et d'une molécule de caséine (en vert). Tp chromatographie d exclusion sur gel sephadex column. Les gels sont caractérisés par leur domaine de fractionnement (masses molaires des molécules à partir desquelles le passage dans les galeries des billes est impossible). Le domaine de fractionnement du gel utilisé est de 1 000 à 5 000 -1. Justifier l'emploi de ce gel pour séparer les protéines et le lactose du lait. D'après les courbes d'élution, commenter l'efficacité séparative de votre chromatographie. Justifier la réponse. Indiquer si cette méthode chromatographique à un but préparatif ou analytique.

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Le gel de séparation est moins acide que le gel de concentration. Les mailles sont plus petites étant donné qu'il est fortement concentré en polyacrylamide. Ce gel joue le rôle de tamis, en ralentissant les protéines les plus grosses. ] Le peigne fut rajouté afin de créer ces trous de dépôts. Le gel de concentration est peu concentré et possède des mailles larges. A un pH de les ions chlorures seront alors chargés et vont permettre, sous l'action du champ électrique de concentrer les protéines en une bande fine. C. [Biochimie] [TP Séparation de molécules par chromatographie d'exclusion sur colonne] Niveau L1S1. Préparation des échantillons 4 solutions protéiques ont été préparées dans des tubes eppendorfs. La première contient 5uL de marqueurs de masse moléculaire, permettant par la suite, à la détermination du poids moléculaire des protéines présentes dans les autres solutions. ] Ensuite uL de la protéine cytochrome c a été injecté dans un nouveau tube. Enfin, la dernière solution préparée est un mélange composé des protéines précédentes. Dans ces 4 tubes a été rajouté 5uL du tampon de dépôt dénaturant de concentration 1X.

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Gel utilisé: Sephadex G-50, domaine de fractionnement • 1500-30000. Eluant utilisé: tampon phosphate 0.

Composé SAB Cytochrome c V1 (volume d'apparition en mL) 20, 5 23, 5 V2 (volume d'éluant contenant le composé en ml_) 7, 2 Ve (volume d'élution en mL) 24, 1 35, 7 Absorbance 280 nm 409 nm Rapport 409/280 SAB de référence (0, 3 mg/m) 0, 365 avec h —57 cm et r —. -116/2 60. 2 cm3 0. Tp chromatographie d exclusion sur gel sephadex part. 58 cm on peut maintenant d'après nos résultats dédulre les coefficient e partage entre la phase mobile et la phase liquide stationnaire et le coefficient de partage entre la phase liquide et la phase gel ( Kav=Ve_V0/Vcol VO) des différents composés utilisés: Composants Bleu Dextran Kav 0049 0, 35 0. 058 0. 48 Facteur de Dilution 45 36 Séparation et dosage des protéines qui est une protéine à masse molaire supérieure au domaine de fractionnement. peut être en parti retenu par le gel. Le rapport A409/A280, permet de déterminer la pureté de nos solutions. On observe une valeur pour le cytochrome C plus élevé qui peut être du a une erreur de manipu ation mais ce rapport 'est pas assez significatif pour affirmer que la solution est contaminée.

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