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– Après contact, la SRP est dissociée du complexe en hydrolysant une molécule de GTP et se libère dans le cytosol. Pendant ce temps des protéines de la membrane du RE assurent le contact avec le ribosome (récepteur du ribosome) par sa grande sous unité et la synthèse protéique reprend. – Un pore membranaire formé d'une protéine de translocation s'ouvre pour faire pénétrer la protéine en cours de synthèse et assurer la translocation à travers la double couche lipidique du ribosome. Le réticulum endoplasmique (RE). – Le peptide signal joue le rôle de signal d'initiation de transfert lié au pore de translocation. Une fois la protéine traverse le pore, des peptidases coupe le peptide signal de la protéine et ensuite il est dégradé par des protéases du RE. – A la fin la protéine synthétisée est libérée dans la lumière du RE où elle acquiert sa structure secondaire et tertiaire et peut éventuellement être glycosylée. Les polypeptides transloqués dans la lumière du RE sont en fonction de la nature de leur peptide signal soit: * Des protéines de transit qui seront dirigées vers d'autres destinations: AG, lysosomes, membrane plasmique ou espace intercellulaire.

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* Des protéines résidents qui jouent le rôle de catalyseurs permettant le repliement et l'assemblage des protéines: – PDI (protein dissulfure isomerase) qui permet la formation des ponts dissulfure S-S – BiP (Binding protein) permet l'agrégation et le repliement des protéines. 2- La glycosylation (phase d'initiation) La glycosylation est l'addition d'un polysaccharide à une molécule de nature protéique ou lipidique. Dans le cas des protéines il s'agit d'une glycoprotéine. Les étapes de la phase d'initiation de la glycosylation dans le RE sont: – Formation au niveau du cytosol des intermédiaires nucléotides-glucides. Cours reticulum endoplasmique rugueux. Ces derniers vont fournir les résidus glucidiques au Dolichol: c'est un lipide membranaire doublement phosphorylé. – Du côté cytoplasmique, addition de 2 résidus N acetylglucosamine (NAG) et 5 mannoses au dolichol par une liaison pyrophosphate. – L'oligosaccharide formé est basculé du côté luminal du RE où 4 résidus de mannoses et 3 résidus de glucose sont ajoutés. – Une enzyme membranaire: oligosaccharide transférase associe cet oligosaccharide en bloc au groupement NH2 de l'asparagine de la protéine en cours de synthèse.

Organisation et localisation [ modifier | modifier le code] L'immense majorité des cellules contiennent du REG et son abondance est proportionnelle aux besoins en biosynthèse des protéines. Par exemple la cellule musculaire striée squelettique est riche en REL mais aussi en REG car de très nombreuses protéines contractiles d' actine et de myosine doivent être synthétisées pour permettre la contraction musculaire. Localisation [ modifier | modifier le code] La localisation du REG dans une cellule est spécifique de chaque type cellulaire et reflète la compartimentation fonctionnelle du cytoplasme: on va trouver du REG dans des positions spécifiques. Le réticulum endoplasmique : structures et fonctions. Par exemple, dans la cellule pancréatique exocrine, qui produit des grains de sécrétions destinés à être libérés au niveau du tube digestif (synthèse de protéines dans l'ergastoplasme, maturation de ces protéines via diverses modifications dans l'appareil de Golgi, libération sous forme de grain), le REG est abondant au pole basal (laissant la place aux grains de sécrétion à l'extrémité apicale).